Resumo

As aquaporinas (AQPs) são uma família de proteínas intrínsecas que funcionam como canais selectivos de água e medeiam o seu transporte através da membrana celular. A maioria das AQPs é apenas permeável à água e impermeável a pequenas moléculas orgânicas e inorgânicas, exceptuando as AQPs 3, 7 e 9 que também são permeáveis à ureia, glicerol e outros solutos. Até ao momento foram identificados dez canais proteicos nos tecidos de mamíferos (AQPO a AQP9). Destes, cinco (AQPs 1, 3, 4, 5 e 8) estão presentes nas glândulas salivares. A AQP I localiza-se no endotélio dos capilares e células mioepiteliais. As AQP3 e AQPB estão limitadas à membrana basolateral das células secretoras. A AQP4 foi detectada nos duetos excretores de roedores, mas ainda não foi suficientemente demonstrada a sua presença. De todas as AQPs existentes nas glândulas salivares, a AQP5 é manifestamente a mais abundante e a mais estudada. Está presente na membrana apical das células dos ácinos e dos duetos. O gene da AQP5 humana ocupa o locus 12q13. A expressão desta proteína é regulada ao nível da transcrição em resposta à hiperosmolaridade, interferão-α., vasopressina e corticosteróides. As AQP3 e AQP5 participam na formação da saliva primária promovendo o movimento transcelular de água. A saliva é transportada e transformada pelos duetos ao longo dos quais há transporte, reabsorção e absorção de determinados componentes. Assim a composição da saliva é alterada desde que é produzida nos ácinos até chegar à cavidade oral. Na ausência de AQP5, o volume e a composição da saliva segregada estão afectados: há diminuição do volume e aumento da hipertonicidade. A permanência deste canal de água na membrana apícal das células está dependente da estimulação colinérgica e adrenérgíca, que controlam a secreção salivar. Clinicamente, a sensação de boca seca é denominada xerostomia. O tratamento desta situação clínica poderá ser conseguido pela manipulação de AQPs nas glândulas salivares. As secreções salivares também estão diminuídas na Síndrome de Sjógren. Contudo a distribuição de AQP5 não está alterada nos pacientes com esta síndrome. O estudo da estrutura e da função das AQPs é fundamental para a investigação dos mecanismos patofisiológicos responsáveis pela disfunção das glândulas salivares em humanos.

Abstract

Aquaporins (AQPs) belong to a famíly of intrinsic proteins that allow transmembranar transport selectively water. Small organic or inorganic compounds, such as urea, glicerol, C02 and some solutes can be transported through AQPs 3, 7 and 9. Actually ten aquaporins are known in mamals (AQPO to 9). Five ( 1, 3, 4, 5 and 8) are present in salivary glands. AQPI is present in endothelial and mioepithelial cells, whereas AQPs 3 and 8 were localized in basolateral membranes of acinar cells. AQP5 is the most densely distributed in the apical membrane of salivary acinus and ducts and also that is best studied. The gene occupies rhe locus 12q 13 and is more expressed at higher levels of vasopressin, corticosteroids, interferon-α and plasma osmolality. The transport of water and the primary saliva production is dependent of AQPs 3 and 5 and stimuleted by colinergic and noradrenergic nerves. Like in the Sjögren syndrome were the distribution of AQPs is inaltered, in the absence of AQPs the salivary secretion is virtually absent. AQPs expression and activity must be assessed in cases of xerostomy because it may be a treatable form of saliva hyposecretion.